As primeiras proteínas da vida podem ter se dobrado em formas complexas com muito menos aminoácidos

O artigo representa uma síntese abrangente de seis décadas de investigação sobre proteínas, reunindo dados e insights de diversas áreas da bioquímica e biologia estrutural. Entre os pesquisadores envolvidos, destacam-se Longo, professor associado na Science Tokyo e cientista pesquisador afiliado no Blue Marble Space Institute of Science, e Kamerlin, autora correspondente do estudo. A colaboração entre esses especialistas permitiu uma análise aprofundada das propriedades e capacidades de dobramento das proteínas em diferentes contextos evolutivos, lançando luz sobre a adaptabilidade dessas moléculas primordiais.

Kamerlin enfatiza que “uma das maiores questões sem resposta na ciência é como a vida começou”. Ela acrescenta que “compreender como se formaram as primeiras moléculas semelhantes a proteínas e como podem ter sido as primeiras proteínas é uma parte fundamental desse quebra-cabeça”. As proteínas são, de fato, os motores que impulsionam nossos corpos e toda a vida na Terra, desempenhando funções vitais desde a catálise de reações químicas até o transporte de substâncias e a manutenção da estrutura celular. A complexidade de suas funções contrasta com a simplicidade dos blocos de construção disponíveis no início da vida.

Atualmente, a maioria das proteínas é uma maravilha da engenharia molecular, construída a partir de uma cadeia de aproximadamente 300 aminoácidos, que podem ser de 20 tipos diferentes. Essa diversidade permite uma vasta gama de estruturas tridimensionais e, consequentemente, uma infinidade de funções biológicas. A evolução dessa complexidade, partindo de um cenário muito mais simples, é o cerne da investigação. Os pesquisadores buscam entender como a seleção natural e os processos químicos da Terra primitiva moldaram essas moléculas para que pudessem realizar tarefas cada vez mais sofisticadas.

No entanto, as primeiras proteínas provavelmente tinham acesso a apenas uma fração dos aminoácidos que conhecemos hoje. Kamerlin estima que “cerca de 10 a 12 aminoácidos provavelmente estavam disponíveis na Terra primitiva”. Essa limitação impõe um desafio significativo à compreensão de como estruturas funcionais complexas poderiam ter surgido. A pesquisa se concentra em explorar “como as pequenas proteínas iniciais se desenvolveram nas proteínas complexas que sustentam todos os seres vivos na Terra atual”, oferecendo um vislumbre de um passado bioquímico onde a simplicidade era a norma e a inovação estrutural era uma necessidade para a sobrevivência e evolução da vida.

Os resultados desta meta-análise sugerem que a capacidade de dobramento das proteínas pode ter sido intrínseca e altamente eficiente desde os primórdios da vida, permitindo que mesmo cadeias curtas e com poucos tipos de aminoácidos formassem estruturas estáveis e funcionais. Essa flexibilidade e adaptabilidade teriam sido cruciais para a emergência de sistemas biológicos mais complexos, pavimentando o caminho para a diversidade de vida que observamos hoje. A compreensão desses mecanismos primordiais não apenas enriquece nosso conhecimento sobre a biologia evolutiva, mas também pode inspirar novas abordagens na engenharia de proteínas e na busca por vida em outros planetas.