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Instantâneos de nível atômico revelam como uma enzima chave de cobre alimenta a química da natureza
QuímicaEdição em portuguêsFonte institucionalAtualização institucional

Instantâneos de nível atômico revelam como uma enzima chave de cobre alimenta a química da natureza

Pesquisadores da Universidade de Liverpool, Japão e Argentina, capturaram imagens de resolução atômica de uma importante enzima contendo cobre usando tecnologia avançada de laser.

Fonte original citada e enquadrada editorialmente pelo Cosmos Week. Phys. org Chemistry
Assinatura editorialRedação do Cosmos Week
Publicado23 abr 2026 20h40
Atualizado2026-04-23
Tipo de coberturaFonte institucional
Nível de evidênciaAtualização institucional
Leitura4 min de leitura

Pontos-chave

  • Em foco: Pesquisadores da Universidade de Liverpool, Japão e Argentina, capturaram imagens de resolução atômica de uma importante enzima contendo cobre usando
  • Detalhe: distinguir anúncio de evidência
  • Leitura editorial: release institucional, útil como fonte primária, mas não como validação independente.
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Pesquisadores da Universidade de Liverpool, Japão e Argentina, capturaram imagens de resolução atômica de uma importante enzima contendo cobre usando tecnologia avançada de laser de elétrons livres de raios X na SACLA, no Japão. Pesquisadores da Universidade de Liverpool, Japão e Argentina capturaram imagens de resolução atômica de uma importante enzima contendo cobre usando tecnologia avançada de laser de elétrons livres de raios X (XFEL) na SACLA, no Japão.

Adicionar como fonte preferencial Nature Communications (2026). Estrutura geral do CuNiR trimérico.

Pesquisadores da Universidade de Liverpool, Japão e Argentina, capturaram imagens de resolução atômica de uma importante enzima contendo cobre usando tecnologia avançada de laser de elétrons livres de raios X (XFEL) na SACLA, no Japão. A tecnologia XFEL gera pulsos de raios X ultrabrilhantes e ultracurtos, permitindo imagens em escala atômica e observação em tempo real de processos químicos, biológicos e físicos.

Masaki Yamamoto, da RIKEN SPring-8, estudou uma proteína que desempenha um papel fundamental no ciclo global do nitrogênio. Os novos detalhes revelam como uma enzima chamada nitrito de cobre redutase (CuNiR) de três organismos diferentes converte nitrito em gás óxido nítrico, usando um elétron e um próton, um processo vital tanto para a biologia quanto para o meio ambiente.

Os resultados, publicados na Nature Communications, resolvem um debate de longa data sobre se a enzima funciona através de um mecanismo ordenado ou sequencial aleatório. Além de seu significado biológico, a pesquisa demonstra como a combinação da tecnologia XFEL com software avançado de refinamento de estrutura (SHELXL) pode resolver biomoléculas com resolução de átomo individual.

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